清华大学医学院颜宁教授个人资料 研究“饿死”癌细胞

导语:【清华大学取得重大突破:人类有望饿死癌细胞 】清华大学医学院颜宁教授研究组在世界上首次解析了人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的晶体结构,该晶状体将阻断癌细胞“营养链”,并有望“饿死”癌细胞。此成果已发表在英国《自然》杂志上,并获得业界一致好评。

清华大学医学院颜宁研究团队公布人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的晶体结构,这是世界上首次成功解析葡萄糖转运蛋白晶体结构。清华团队还初步揭示出其工作机制及致病机理,有望据此找到治疗糖尿病、甚至“饿死”癌细胞的良方。该成果已在昨天出版的《自然》杂志发表。

颜宁个人资料(清华大学教授)

颜宁,女,清华大学教授,博士生导师。

1996—2000 清华大学生物科学与技术系,学士;2000—2004 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士;2005—2007 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士后;2007-至今 清华大学教授;

颜宁,女,清华大学教授,博士生导师。

1996—2000 清华大学生物科学与技术系,学士

2000—2004 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士

2005—2007 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士后

2007-至今  清华大学教授

主要科研领域与方向

人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白(membrane proteins)。膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用,具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。因此,对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。但是由于研究手段有限,对膜蛋白的生物学功能以及结构研究极为困难。

转运蛋白(transport proteins)是膜蛋白的一大类,介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障, 将其与周围环境隔绝起来。尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜,但是大部分的亲水性化合物,如糖,氨基酸,离子,药物等等,都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。因此,转运蛋白在营养物质摄取,代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关,转运蛋白是诸如抗抑郁剂,抗酸剂等大量药物的直接靶点。

我们的研究兴趣主要集中在次级主动运输蛋白(secondary active transporters)的工作机理上。交替通路模型(alternating-access model)被用来解释转运蛋白的工作机理,在这个模型中,转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载:一种向膜外开放,一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。但是,仍有两个最有趣的基本问题没有解决。第一,主动运输的能量偶联机制是什么?第二,在转运过程中,是什么因素触发了转运蛋白的构象变化?我们实验室使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究,以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。